フェニルアラニンtRNAリガーゼ
| phenylalanine-tRNA ligase | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 6.1.1.20 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9055-66-7 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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| FDX-ACBドメイン | |||||||||
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 thermus thermophilusのフェニルアラニンtRNAリガーゼの結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| 略号 | FDX-ACB | ||||||||
| Pfam | PF03147 | ||||||||
| InterPro | IPR005121 | ||||||||
| SCOP | 1pys | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1pys | ||||||||
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フェニルアラニンtRNAリガーゼ(Phenylalanine—tRNA ligase、EC 6.1.1.20)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
- ATP + L-フェニルアラニン + tRNAPheAMP + 二リン酸 + L-フェニルアラニルtRNAPhe
従って、この酵素は、ATPとL-フェニルアラニンとtRNAPheの3つの基質、AMPと二リン酸とL-フェニルアラニルtRNAPheの3つの生成物を持つ。
この酵素はリガーゼに分類され、特にアミノアシルtRNAと関連化合物に炭素-酸素結合を形成する。系統名はL-フェニルアラニン:tRNAPheリガーゼ(AMP生成)(L-phenylalanine:tRNAPhe ligase (AMP-forming))である。フェニルアラニルtRNAシンターゼ、フェニルアラニントランスラーゼ、PheRS等とも呼ばれる。この酵素は、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファンの生合成及びアミノアシルtRNAの生合成に関与している。
フェニルアラニンtRNAリガーゼは、アミノアシルtRNA合成酵素の中で最も複雑な酵素であることが知られている。細菌及びミトコンドリアのフェニルアラニンtRNAリガーゼは、挿入のないα+βモチーフを持つフェレドキシンフォールドのアンチコドン結合(FDX-ACB)ドメインを共有している。FDX-ACBドメインは、2つのαヘリックスを含む4鎖の逆平行βシートから構成される典型的なRNA認識フォールド(RRM)を示す[1][2][3][4][5]。
構造
[編集]2007年末時点で、10個の構造が解かれている。蛋白質構造データバンクのコードは、1B70、1B7Y、1EIY、1JJC、1PYS、2AKW、2ALY、2AMC、2CXI、2IY5である。
出典
[編集]- ^ Mosyak L, Reshetnikova L, Goldgur Y, Delarue M, Safro MG (July 1995). “Structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus”. Nat. Struct. Biol. 2 (7): 537–47. doi:10.1038/nsb0795-537. PMID 7664121.
- ^ Goldgur Y, Mosyak L, Reshetnikova L, Ankilova V, Lavrik O, Khodyreva S, Safro M (January 1997). “The crystal structure of phenylalanyl-tRNA synthetase from thermus thermophilus complexed with cognate tRNAPhe”. Structure 5 (1): 59–68. PMID 9016717.
- ^ Rodova M, Ankilova V, Safro MG (February 1999). “Human phenylalanyl-tRNA synthetase: cloning, characterization of the deduced amino acid sequences in terms of the structural domains and coordinately regulated expression of the alpha and beta subunits in chronic myeloid leukemia cells”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 255 (3): 765–73. doi:10.1006/bbrc.1999.0141. PMID 10049785.
- ^ Moor N, Lavrik O, Favre A, Safro M (September 2003). “Prokaryotic and eukaryotic tetrameric phenylalanyl-tRNA synthetases display conservation of the binding mode of the tRNA(Phe) CCA end”. Biochemistry 42 (36): 10697–708. doi:10.1021/bi034732q. PMID 12962494.
- ^ Klipcan L, Levin I, Kessler N, Moor N, Finarov I, Safro M (July 2008). “The tRNA-induced conformational activation of human mitochondrial phenylalanyl-tRNA synthetase”. Structure 16 (7): 1095–104. doi:10.1016/j.str.2008.03.020. PMID 18611382.