L-フコースイソメラーゼ
| L-フコースイソメラーゼ、N末端ドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 l-fucose isomerase from escherichia coli | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| 略号 | Fucose_iso_N1 | ||||||||
| Pfam | PF07881 | ||||||||
| InterPro | IPR012888 | ||||||||
| SCOP | 1fui | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1fui | ||||||||
| |||||||||
| L-フコースイソメラーゼ、中央ドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
|
l-fucose isomerase from escherichia coli | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| 略号 | Fucose_iso_N2 | ||||||||
| Pfam | PF07882 | ||||||||
| InterPro | IPR012889 | ||||||||
| SCOP | 1fui | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1fui | ||||||||
| |||||||||
| L-フコースイソメラーゼ、C末端ドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
|
l-fucose isomerase from escherichia coli | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| 略号 | Fucose_iso_C | ||||||||
| Pfam | PF02952 | ||||||||
| Pfam clan | CL0393 | ||||||||
| InterPro | IPR015888 | ||||||||
| SCOP | 1fui | ||||||||
| SUPERFAMILY | 1fui | ||||||||
| |||||||||
L-フコースイソメラーゼ(L-fucose isomerase、EC 5.3.1.25)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
- L-フコースL-フクロース
従って、この酵素の基質はL-フコース、生成物はL-フクロースである。
この酵素は、異性化酵素、特にアルドースやケトースを相互転換する分子内酸化還元酵素に分類される。系統名は、L-フコース アルドース-ケトース-イソメラーゼ(L-fucose aldose-ketose-isomerase)である。この酵素は、フルクトース及びマンノースの代謝に関与している。
この酵素は六量体で、既知のケトールイソメラーゼの中では最も大きな構造を持ち、他のどのケトールイソメラーゼとも配列や構造の類似性がない。構造はX線結晶構造解析によって2.5Åの解像度で決定されている[1]。六量体のそれぞれのサブユニットはくさび型で、3つのタンパク質ドメインから構成されている。ドメイン1と2はいずれも中央の平行βシートが周囲をαヘリックスに囲まれた構造である。活性中心は、分子の軸に沿った1対のサブユニットの間にある。
出典
[編集]- ^ Seemann JE, Schulz GE (October 1997). “Structure and mechanism of L-fucose isomerase from Escherichia coli”. J. Mol. Biol. 273 (1): 256–68. doi:10.1006/jmbi.1997.1280. PMID 9367760.
関連文献
[編集]- Lu Z, Lin EC (1989). “The nucleotide sequence of Escherichia coli genes for L-fucose dissimilation”. Nucleic. Acids. Res. 17 (12): 4883–4. doi:10.1093/nar/17.12.4883. PMC 318048. PMID 2664711.