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ネペンテシン

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』
ネペンテシン
識別子
EC番号 3.4.23.12
CAS登録番号 9073-80-7
データベース
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BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
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ネペンテシン(Nepenthesin)は、植物起源のアスパラギン酸プロテアーゼであり、これまでウツボカズラ属(Nepenthes)の分泌物とイシモチソウの葉から同定されている[1][2][3][4][5][6]。（英語では、nepenthacin[7][8]やnepenthasin[9]と綴ることもある。）

ペプシンと類似であるが、ネペンテシンはアスパラギン酸残基の両側とLys┼Argも切断できる点が異なる[9]。ブタのペプシンAと比べてpHや温度に対してより安定しているが、尿素やグアニジン塩酸塩中ではかなり不安定である[10]。このようなプロファイルの安定性を持つ唯一の既知のタンパク質である[10]。

「ネペンテシン」という名前は、1968年にナカヤマシゲルとアマガセシズコが命名した[11]。他に、Nepenthes acid proteinaseやNepenthes aspartic proteinaseとも呼ばれる[9]。ネペンテシンIとネペンテシンIIの2つのアイソザイムが同定されている[12]。2014年には、大腸菌の異種発現によるネペンテシンIの大量発現が報告されている[13]。

食虫植物の類似のアスパラギン酸エンドペプチダーゼとして、フクロユキノシタ属(Cephalotus)、ハエトリグサ属(Dionaea)、モウセンゴケ属(Drosera)由来のものに対しては、各々セファロツシン(cephalotusin)、ジオネアシン(dionaeasin)、ドロセラシン(droserasin)という名前が提案されている[14]。

発見

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19世紀末、シドニー・ハワード・バインズは、ウツボカズラの補虫袋内の液体が酸性環境下でタンパク質を消化しうることを示した。彼は、この植物が消化酵素を作っていることを示し、これに対してネペンチン(nepenthin)という名前を提案した[15]。1960年代末、ドイツのヨーゼフ・ヴァイグルのグループと、日本のアマガセシズコのグループは、それぞれ、ウツボカズラ属のいくつかの種由来のタンパク質分解活性成分をクロマトグラフィーを用いて精製し、pH2-3で最も活性が高くなることを発見した[15][16][17]。アマガセとナカヤマは、その原因となるプロテアーゼを「ネペンテシン」と命名した[15]。1998年、高橋健治のグループは、Nepenthesia distillatoriaの30リットルの液体からタンパク質を精製し、以前に記載されたものと似た活性を発見し、ネペンテシンのアミノ酸配列の一部を報告した[15]。

出典

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  1. ^ Amagase S, Nakayama S, Tsugita A (October 1969). “Acid protease in Nepenthes. II. Study on the specificity of nepenthesin”. J. Biochem. 66 (4): 431-9. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a129166. PMID 5354017. 
  2. ^ Amagase S (July 1972). “Digestive enzymes in insectivorous plants. 3. Acid proteases in the genus Nepenthes and Drosera peltata”. J. Biochem. 72 (1): 73-81. PMID 5069751. 
  3. ^ Amagase S, Mori M, Nakayama S (September 1972). “Digestive enzymes in insectivorous plants. IV. Enzymatic digestion of insects by Nepenthes secretion and Drosera peltata extract: proteolytic and chitinolytic activities”. J. Biochem. 72 (3): 765-7. PMID 4634982. 
  4. ^ Tokes ZA, Woon WC, Chambers SM (March 1974). “Digestive enzymes secreted by the carnivorous plant Nepenthes macferlanei L”. Planta 119 (1): 39-46. doi:10.1007/BF00390820. 
  5. ^ Athauda SB, Inoue H, Iwamatsu A, Takahashi K (1998). “Acid Proteinase from Nepenthes distillatoria (Badura)”. In James, Michael. Aspartic proteinases: retroviral and cellular enzymes. New York: Plenum. pp. 453-458. ISBN 0-306-45809-8 
  6. ^ Kenji Takahashi; Masao Tanji; Chiaki Shibata (2007). “Variations in the content and isozymic composition of nepenthesin in the pitcher fluids among Nepenthes species”. Carnivorous Plant Newsletter 36 (3): 73-76. https://www.semanticscholar.org/paper/Variations-in-the-content-and-isozymic-composition-Takahashi-Tanji/1fd78d059cd0dd03aeb404bfae16187ed6a860a5. 
  7. ^ Jentsch J (April 1972). “Enzymes from carnivorous plants (nepenthes). Isolation of the protease nepenthacin”. FEBS Lett. 21 (3): 273-276. doi:10.1016/0014-5793(72)80181-9. PMID 11946525. 
  8. ^ Jentsch J, Meierkord S, Hammer M (1989). “The enzymes from carnivorous plants (Nepenthes): Properties and characterization of the acid protease nepenthacin”. Planta Medica 55 (2): 227. doi:10.1055/s-2006-961979. 
  9. ^ a b c EC 3.4.23.12 - Nepenthesin. IntEnz.
  10. ^ a b Kubota K, Metoki Y, Athauda SB, Shibata C, Takahashi K (2010). “Stability Profiles of Nepenthesin in Urea and Guanidine Hydrochloride: Comparison with Porcine Pepsin A”. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 74 (11): 2323-2326. doi:10.1271/bbb.100391. 
  11. ^ Nakayama S, Amagase S (1968). “Acid Protease in Nepenthes: Partial Purification and Properties of the Enzyme”. Proceedings of the Japan Academy 44 (5): 358-362. doi:10.2183/pjab1945.44.358. https://doi.org/10.2183/pjab1945.44.358. 
  12. ^ Athauda SB, Matsumoto K, Rajapakshe S, Kuribayashi M, Kojima M, Kubomura-Yoshida N, Iwamatsu A, Shibata C, Inoue H, Takahashi K (July 2004). “Enzymic and structural characterization of nepenthesin, a unique member of a novel subfamily of aspartic proteinases”. Biochem. J. 381 (Pt 1): 295-306. doi:10.1042/BJ20031575. PMC 1133788. PMID 15035659. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1133788/. 
  13. ^ Kadek A, Tretyachenko V, Mrazek H, Ivanova L, Halada P, Rey M, Schriemer DC, Man P (March 2014). “Expression and characterization of plant aspartic protease nepenthesin-1 from Nepenthes gracilis”. Protein Expression and Purification 95: 121-128. doi:10.1016/j.pep.2013.12.005. 
  14. ^ Takahashi K, Nishii W, Shibata C (2012). “The digestive fluid of Drosera indica contains a cysteine endopeptidase ("droserain") similar to dionain from Dionaea muscipula”. Carnivorous Plant Newsletter 41 (4): 132-134. 
  15. ^ a b c d Frazier CK (June 2000). “The enduring controversies concerning the process of protein digestion in Nepenthes (Nepenthaceae)”. Carnivorous Plants Newsletter 29: 56-61. https://archive.org/details/biostor-243001 1 September 2021閲覧。. 
  16. ^ Steckelberg R, Luttge U, Weigl J (September 1967). “[Purification of the proteinase from Nepenthes pitcher secretion]” (German). Planta 76 (3): 238-41. doi:10.1007/BF00409815. PMID 24549466. 
  17. ^ Nakayama S, Amagase S (1968). “Acid protease in Nepenthes: Partial purification and properties of the enzyme”. Proceedings of the Japan Academy 44 (5): 358-362. doi:10.2183/pjab1945.44.358. 

外部リンク

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  • The MEROPS online database for peptidases and their inhibitors: A01.040
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