ベタイン-ホモシステイン-S-メチルトランスフェラーゼ
| ベタイン—ホモシステイン-S-メチルトランスフェラーゼ | |||||||||
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 ラットの肝臓のベタイン—ホモシステイン-S-メチルトランスフェラーゼの結晶構造[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.1.1.5 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9029-78-1 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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ベタイン—ホモシステイン-S-メチルトランスフェラーゼ(betaine-homocysteine S-methyltransferase)は、メチル基をベタインからホモシステインへ転移させることによりジメチルグリシンとメチオニンを合成する亜鉛含有酵素である[2]。
- ベタイン + ホモシステイン → ジメチルグリシン + メチオニン
この酵素は転移酵素の一つで、特に一炭素基を転移させるメチルトランスフェラーゼである。この酵素はグリシン、セリン、トレオニンおよびメチオニン代謝酵素の一つである。
アイソザイム
[編集]ヒトではBHMT[3][4]とBHMT2[5][6]の2種のアイソザイムが存在し、別々の遺伝子にコードされている。
| ベタイン—ホモシステインメチルトランスフェラーゼ | |
|---|---|
 | |
| 識別子 | |
| 略号 | BHMT |
| Entrez | 635 |
| HUGO | 1047 |
| OMIM | 602888 |
| RefSeq | NM_001713 |
| UniProt | Q93088 |
| 他のデータ | |
| EC番号 (KEGG) | 2.1.1.5 |
| 遺伝子座 | Chr. 5 q13.1-q15 |
| ベタイン—ホモシステインメチルトランスフェラーゼ2 | |
|---|---|
| 識別子 | |
| 略号 | BHMT2 |
| Entrez | 23743 |
| HUGO | 1048 |
| OMIM | 605932 |
| RefSeq | NM_017614 |
| UniProt | Q9H2M3 |
| 他のデータ | |
| EC番号 (KEGG) | 2.1.1.5 |
| 遺伝子座 | Chr. 5 q13 |
出典
[編集]- ^ PDB: 1UMY; González B, Pajares MA, Martínez-Ripoll M, Blundell TL, Sanz-Aparicio J (May 2004). “Crystal structure of rat liver betaine homocysteine s-methyltransferase reveals new oligomerization features and conformational changes upon substrate binding”. J. Mol. Biol. 338 (4): 771–82. doi:10.1016/j.jmb.2004.03.005. PMID 15099744.
- ^ Pajares MA, Pérez-Sala D (December 2006). “Betaine homocysteine S-methyltransferase: just a regulator of homocysteine metabolism?”. Cell. Mol. Life Sci. 63 (23): 2792–803. doi:10.1007/s00018-006-6249-6. PMID 17086380.
- ^ Garrow TA (September 1996). “Purification, kinetic properties, and cDNA cloning of mammalian betaine-homocysteine methyltransferase”. J. Biol. Chem. 271 (37): 22831–8. PMID 8798461.
- ^ Sunden SL, Renduchintala MS, Park EI, Miklasz SD, Garrow TA (September 1997). “Betaine-homocysteine methyltransferase expression in porcine and human tissues and chromosomal localization of the human gene”. Arch. Biochem. Biophys. 345 (1): 171–4. doi:10.1006/abbi.1997.0246. PMID 9281325.
- ^ Chadwick LH, McCandless SE, Silverman GL, Schwartz S, Westaway D, Nadeau JH (November 2000). “Betaine-homocysteine methyltransferase-2: cDNA cloning, gene sequence, physical mapping, and expression of the human and mouse genes”. Genomics 70 (1): 66–73. doi:10.1006/geno.2000.6319. PMID 11087663.
- ^ Szegedi SS, Castro CC, Koutmos M, Garrow TA (April 2008). “Betaine-homocysteine S-methyltransferase-2 is an S-methylmethionine-homocysteine methyltransferase”. J. Biol. Chem. 283 (14): 8939–45. doi:10.1074/jbc.M710449200. PMC 2276374. PMID 18230605.
参考文献
[編集]- Klee WA, Richards HH, Cantoni GL (1961). “The synthesis of methionine by enzymic transmethylation. VII Existence of two separate homocysteine methylpherases on mammalian liver”. Biochim. Biophys. Acta. 54: 157–64. doi:10.1016/0006-3002(61)90948-9. PMID 14456704.