「アセトアルデヒド脱水素酵素」の版間の差分

検索
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

アセトアルデヒド脱水素酵素
	Pseudomonas sp.のアセトアルデヒド脱水素酵素の結晶学的構造.
識別子
EC番号	1.2.1.10
CAS登録番号	9028-91-5
データベース
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
PDB構造	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー	AmiGO / QuickGO
検索
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins
	テンプレートを表示

履歴の双方向閲覧

← 古い編集新しい編集 →

削除された内容追加された内容

ビジュアルウィキテキスト

インライン

2020年1月25日 (土) 07:40時点における版

アセトアルデヒド脱水素酵素（アセトアルデヒドだっすいそこうそ、Acetaldehyde Dehydrogenase; ACDH^[2]）は、アセトアルデヒドをアセチルCoAに変換する可逆反応を触媒する酵素。アルデヒドデヒドロゲナーゼ（ALDH）スーパーファミリーの1種であり、CoA依存的ALDHに含まれる。Acetaldehyde Dehydrogenase (CoA-Acetylating)^[3]や、Acetaldehyde Dehydrogenase (acetylating)^[2]とも表記される。

以下の可逆反応を触媒する^[3]。

{\ce {CH3CHO + NAD^+ + CoA <=> acetyl-CoA + NADH + H^+}}

{\rm {NAD^{+}}}

: ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドの酸化型

{\rm {NADH}}

: ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドの還元型

{\rm {CoA}}

: 補酵素A

{\rm {acetyl-CoA}}

:アセチル補酵素A、補酵素Aと酢酸が結合した物質

1968年、大腸菌の嫌気環境での成長に必須な酵素として最初に発見された^[3]。その後の研究により、アセトアルデヒド脱水素反応だけを触媒するACDHと、アルコール脱水素反応も同時に触媒するACDHの2種類があることが知られている^[3]。生理反応については、微生物においてエタノールアミンを利用する反応系におけるアセチルCoAの合成や、エタノールを生成する細菌においてエタノールの前駆物質となるアセトアルデヒドの合成を担うことが知られている^[4]。

CoA非依存的ALDH

CoA非依存的ALDHに含まれる酵素にもアセトアルデヒド脱水素酵素として機能するタンパク質があることが知られている。ヒトにおいてはALDH1A1（英語版）、ALDH1B1（英語版）、ALDH2の3つが以下の反応を触媒し、アセトアルデヒドを酢酸へ変換する^[5]。ALDH2はこの中で最もアセトアルデヒドとの結合能が高く、飲酒によって生じるアセトアルデヒドの解毒の大部分を担っている^[5]。

{\ce {CH3CHO + NAD^+ + H2O -> CH3COOH + NADH + H^+}}

脚注

^ PDB: 1NVM; Manjasetty BA, Powlowski J, Vrielink A (June 2003). “Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase: sequestering a reactive and volatile intermediate”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (12): 6992–7. doi:10.1073/pnas.1236794100. PMC 165818. PMID 12764229.
^ ^a ^b “BRENDA - Information on EC 1.2.1.10 - acetaldehyde dehydrogenase (acetylating)”. www.brenda-enzymes.org. 2019年9月3日閲覧。
^ ^a ^b ^c ^d Eram, Mohammad; Ma, Kesen (2013-08-21). “Decarboxylation of Pyruvate to Acetaldehyde for Ethanol Production by Hyperthermophiles” (英語). Biomolecules 3 (4): 578–596. doi:10.3390/biom3030578. ISSN 2218-273X. PMC PMC4030962. PMID 24970182. http://www.mdpi.com/2218-273X/3/3/578.
^ Toth, J.; Ismaiel, A. A.; Chen, J. S. (1999-11). “The ald gene, encoding a coenzyme A-acylating aldehyde dehydrogenase, distinguishes Clostridium beijerinckii and two other solvent-producing clostridia from Clostridium acetobutylicum”. Applied and Environmental Microbiology 65 (11): 4973–4980. ISSN 0099-2240. PMC PMC91669. PMID 10543811.
^ ^a ^b Koppaka, Vindhya; Thompson, David C.; Chen, Ying; Ellermann, Manuel; Nicolaou, Kyriacos C.; Juvonen, Risto O.; Petersen, Dennis; Deitrich, Richard A. et al. (2012-7). “Aldehyde Dehydrogenase Inhibitors: a Comprehensive Review of the Pharmacology, Mechanism of Action, Substrate Specificity, and Clinical Application”. Pharmacological Reviews 64 (3): 520–539. doi:10.1124/pr.111.005538. ISSN 0031-6997. PMC 3400832. PMID 22544865.

外部リンク

EC 1.2.1.10

[pmid12764229-1] PDB: 1NVM; Manjasetty BA, Powlowski J, Vrielink A (June 2003). “Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase: sequestering a reactive and volatile intermediate”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (12): 6992–7. doi:10.1073/pnas.1236794100. PMC 165818. PMID 12764229.

[BRENDA-2] “BRENDA - Information on EC 1.2.1.10 - acetaldehyde dehydrogenase (acetylating)”. www.brenda-enzymes.org. 2019年9月3日閲覧。

[Eram2013-3] Eram, Mohammad; Ma, Kesen (2013-08-21). “Decarboxylation of Pyruvate to Acetaldehyde for Ethanol Production by Hyperthermophiles” (英語). Biomolecules 3 (4): 578–596. doi:10.3390/biom3030578. ISSN 2218-273X. PMC PMC4030962. PMID 24970182. http://www.mdpi.com/2218-273X/3/3/578.

[4] Toth, J.; Ismaiel, A. A.; Chen, J. S. (1999-11). “The ald gene, encoding a coenzyme A-acylating aldehyde dehydrogenase, distinguishes Clostridium beijerinckii and two other solvent-producing clostridia from Clostridium acetobutylicum”. Applied and Environmental Microbiology 65 (11): 4973–4980. ISSN 0099-2240. PMC PMC91669. PMID 10543811.

[Koppaka2012-5] Koppaka, Vindhya; Thompson, David C.; Chen, Ying; Ellermann, Manuel; Nicolaou, Kyriacos C.; Juvonen, Risto O.; Petersen, Dennis; Deitrich, Richard A. et al. (2012-7). “Aldehyde Dehydrogenase Inhibitors: a Comprehensive Review of the Pharmacology, Mechanism of Action, Substrate Specificity, and Clinical Application”. Pharmacological Reviews 64 (3): 520–539. doi:10.1124/pr.111.005538. ISSN 0031-6997. PMC 3400832. PMID 22544865.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

@@ 9行目: / 9行目: @@
 | caption = [[シュードモナス属|''Pseudomonas'' sp.]]のアセトアルデヒド脱水素酵素の結晶学的構造.<ref name="pmid12764229">{{PDB|1NVM}}; {{cite journal | author = Manjasetty BA, Powlowski J, Vrielink A | title = Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase: sequestering a reactive and volatile intermediate | journal = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volume = 100 | issue = 12 | pages = 6992–7 | year = 2003 | month = June | pmid = 12764229 | pmc = 165818 | doi = 10.1073/pnas.1236794100 | url = | issn = }}</ref>
 }}
-'''アセトアルデヒド脱水素酵素'''（アセトアルデヒドだっすいそこうそ、Acetaldehyde Dehydrogenase; ACDH<ref name="BRENDA" />）は、[[アセトアルデヒド]]を[[アセチルCoA]]に変換する[[可逆反応]]を触媒する[[酵素]]。[[アルデヒドデヒドロゲナーゼ]]（ALDH）スーパーファミリーの1種であり、CoA依存的ALDHに含まれる。Acetaldehyde Dehydrogenase (CoA-Acetylating)<ref name="Eram2013">{{Cite journal |last=Eram |first=Mohammad |last2=Ma |first2=Kesen |date=2013-08-21 |title=Decarboxylation of Pyruvate to Acetaldehyde for Ethanol Production by Hyperthermophiles |url=http://www.mdpi.com/2218-273X/3/3/578 |journal=Biomolecules |volume=3 |issue=4 |pages=578–596 |language=en |DOI=10.3390/biom3030578 |issn=2218-273X |PMID=24970182 |PMC=PMC4030962}}</ref>や、Acetaldehyde Dehydrogenase (acetylating)<ref name="BRENDA">{{Cite web |url=https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=1.2.1.10 |title=BRENDA - Information on EC 1.2.1.10 - acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) |accessdate=2019-09-03 |website=www.brenda-enzymes.org}}</ref>とも表記される。
+'''アセトアルデヒド脱水素酵素'''（アセトアルデヒドだっすいそこうそ、Acetaldehyde Dehydrogenase; ACDH<ref name="BRENDA" />）は、[[アセトアルデヒド]]を[[アセチルCoA]]に変換する[[可逆反応]]を触媒する[[酵素]]。[[アルデヒドデヒドロゲナーゼ]]（ALDH）スーパーファミリーの1種であり、CoA依存的ALDHに含まれる。Acetaldehyde Dehydrogenase (CoA-Acetylating)<ref name="Eram2013">{{Cite journal |last=Eram |first=Mohammad |last2=Ma |first2=Kesen |date=2013-08-21 |title=Decarboxylation of Pyruvate to Acetaldehyde for Ethanol Production by Hyperthermophiles |url=http://www.mdpi.com/2218-273X/3/3/578 |journal=Biomolecules |volume=3 |issue=4 |pages=578–596 |language=en |doi=10.3390/biom3030578 |issn=2218-273X |pmid=24970182 |pmc=PMC4030962}}</ref>や、Acetaldehyde Dehydrogenase (acetylating)<ref name="BRENDA">{{Cite web |url=https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=1.2.1.10 |title=BRENDA - Information on EC 1.2.1.10 - acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) |accessdate=2019-09-03 |website=www.brenda-enzymes.org}}</ref>とも表記される。
 以下の可逆反応を触媒する<ref name="Eram2013" />。
@@ 19行目: / 19行目: @@
 :: <math>\rm acetyl-CoA</math> :[[アセチルCoA|アセチル補酵素A]]、補酵素Aと酢酸が結合した物質
-年、[[大腸菌]]の嫌気環境での成長に必須な酵素として最初に発見された<ref name="Eram2013" />。その後の研究により、アセトアルデヒド脱水素反応だけを触媒するACDHと、アルコール脱水素反応も同時に触媒するACDHの2種類があることが知られている<ref name="Eram2013" />。生理反応については、微生物において[[エタノールアミン]]を利用する反応系におけるアセチルCoAの合成や、エタノールを生成する[[細菌]]においてエタノールの前駆物質となるアセトアルデヒドの合成を担うことが知られている<ref>{{Cite journal |last=Toth |first=J. |last2=Ismaiel |first2=A. A. |last3=Chen |first3=J. S. |date=1999-11 |title=The ald gene, encoding a coenzyme A-acylating aldehyde dehydrogenase, distinguishes Clostridium beijerinckii and two other solvent-producing clostridia from Clostridium acetobutylicum |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10543811 |journal=Applied and Environmental Microbiology |volume=65 |issue=11 |pages=4973–4980 |issn=0099-2240 |PMID=10543811 |PMC=PMC91669}}</ref>。
+年、[[大腸菌]]の嫌気環境での成長に必須な酵素として最初に発見された<ref name="Eram2013" />。その後の研究により、アセトアルデヒド脱水素反応だけを触媒するACDHと、アルコール脱水素反応も同時に触媒するACDHの2種類があることが知られている<ref name="Eram2013" />。生理反応については、微生物において[[エタノールアミン]]を利用する反応系におけるアセチルCoAの合成や、エタノールを生成する[[細菌]]においてエタノールの前駆物質となるアセトアルデヒドの合成を担うことが知られている<ref>{{Cite journal |last=Toth |first=J. |last2=Ismaiel |first2=A. A. |last3=Chen |first3=J. S. |date=1999-11 |title=The ald gene, encoding a coenzyme A-acylating aldehyde dehydrogenase, distinguishes Clostridium beijerinckii and two other solvent-producing clostridia from Clostridium acetobutylicum |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10543811 |journal=Applied and Environmental Microbiology |volume=65 |issue=11 |pages=4973–4980 |issn=0099-2240 |pmid=10543811 |pmc=PMC91669}}</ref>。
 == CoA非依存的ALDH ==
-CoA非依存的ALDHに含まれる酵素にもアセトアルデヒド脱水素酵素として機能するタンパク質があることが知られている。ヒトにおいては{{仮リンク|ALDH1A1|en|ALDH1A1}}、{{仮リンク|ALDH1B1|en|ALDH1B1}}、[[ALDH2]]の3つが以下の反応を触媒し、アセトアルデヒドを[[酢酸]]へ変換する<ref name="Koppaka2012" />。ALDH2はこの中で最もアセトアルデヒドとの結合能が高く、飲酒によって生じるアセトアルデヒドの解毒の大部分を担っている<ref name="Koppaka2012">{{Cite journal |last=Koppaka |first=Vindhya |last2=Thompson |first2=David C. |last3=Chen |first3=Ying |last4=Ellermann |first4=Manuel |last5=Nicolaou |first5=Kyriacos C. |last6=Juvonen |first6=Risto O. |last7=Petersen |first7=Dennis |last8=Deitrich |first8=Richard A. |last9=Hurley |first9=Thomas D. |date=2012-7 |title=Aldehyde Dehydrogenase Inhibitors: a Comprehensive Review of the Pharmacology, Mechanism of Action, Substrate Specificity, and Clinical Application |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3400832/ |journal=Pharmacological Reviews |volume=64 |issue=3 |pages=520–539 |DOI=10.1124/pr.111.005538 |issn=0031-6997 |PMID=22544865 |PMC=3400832}}</ref>。
+CoA非依存的ALDHに含まれる酵素にもアセトアルデヒド脱水素酵素として機能するタンパク質があることが知られている。ヒトにおいては{{仮リンク|ALDH1A1|en|ALDH1A1}}、{{仮リンク|ALDH1B1|en|ALDH1B1}}、[[ALDH2]]の3つが以下の反応を触媒し、アセトアルデヒドを[[酢酸]]へ変換する<ref name="Koppaka2012" />。ALDH2はこの中で最もアセトアルデヒドとの結合能が高く、飲酒によって生じるアセトアルデヒドの解毒の大部分を担っている<ref name="Koppaka2012">{{Cite journal |last=Koppaka |first=Vindhya |last2=Thompson |first2=David C. |last3=Chen |first3=Ying |last4=Ellermann |first4=Manuel |last5=Nicolaou |first5=Kyriacos C. |last6=Juvonen |first6=Risto O. |last7=Petersen |first7=Dennis |last8=Deitrich |first8=Richard A. |last9=Hurley |first9=Thomas D. |date=2012-7 |title=Aldehyde Dehydrogenase Inhibitors: a Comprehensive Review of the Pharmacology, Mechanism of Action, Substrate Specificity, and Clinical Application |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3400832/ |journal=Pharmacological Reviews |volume=64 |issue=3 |pages=520–539 |doi=10.1124/pr.111.005538 |issn=0031-6997 |pmid=22544865 |pmc=3400832}}</ref>。
 : <ce>CH3CHO + NAD^+ + H2O -> CH3COOH + NADH + H^+</ce>

2020年1月25日 (土) 07:40時点における版

CoA非依存的ALDH

関連項目

脚注

外部リンク